ニュース

2013年12月27日 掲載 (Published 12/27/2013)


「BIOPHYSICS」にDavid J. Castillo et al. “The C-terminal periplasmic domain of MotB is responsible for load-dependent control of the number of stators of the bacterial flagellar motor”を掲載

日本生物物理学会欧文誌[BIOPHYSICS]に以下の論文が新規掲載されました。

David J. Castillo, Shuichi Nakamura, Yusuke V. Morimoto, Yong-Suk Che, Nobunori Kami-ike, Seishi Kudo, Tohru Minamino and Keiichi Namba
“The C-terminal periplasmic domain of MotB is responsible for load-dependent control of the number of stators of the bacterial flagellar motor”

【Editor's Summary】
細菌べん毛モーターの固定子数が負荷に依存して制御される仕組み

サルモネラ菌べん毛モーターの固定子はMotAとMotBから構成され、MotBのペリプラズミックドメイン(MotBC)を介してペプチドグリカン層に固定される。固定子数は外部負荷に依存して制御されるが、その仕組みは不明であった。MotBの72番目から100番目のアミノ酸を欠失したモーターのトルク特性を様々な負荷条件下で解析した結果、MotBCが負荷感受性の構造スイッチとして働くことが示唆された。

Load-dependent control mechanism of the number of stators of the bacterial flagellar motor

The bacterial flagellar motor controls the number of functional stators in the motor in response to changes in external load. In this manuscript, the authors investigated the effect of deletion of residues 72 to 100 in a stator protein MotB on the torque-speed relationship of the flagellar motor over a wide range of external load and showed that the C-terminal periplasmic domain of MotB acts as a load-sensitive structural switch to regulate the assembly and disassembly cycle of the stators in response to changes in load.

BIOPHYSICS, Vol.9, pp.173-181

URL:http://dx.doi.org/10.2142/biophysics.9.173