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2014年11月12日 掲載 (Published 11/12/2014)


「BIOPHYSICS」にEisaku Katayama “3-D structural analysis of the crucial intermediate of skeletal muscle myosin and its role in revised actomyosin cross-bridge cycle "を掲載

日本生物物理学会欧文誌[BIOPHYSICS]に以下の論文が新規掲載されました。

Eisaku Katayama
"3-D structural analysis of the crucial intermediate of skeletal muscle myosin and its role in revised actomyosin cross-bridge cycle"

【Editor's Summary】

骨格筋ミオシンの新たな中間体の構造とクロスブリッジ・サイクルの再検討

結晶構造に基づく首振り説では、アクチン結合ミオシンのレバーアームの首振り運動により骨格筋収縮を説明する。滑り運動中のミオシン頭部を急速凍結レプリカ法で観察したところ、レバーアームが逆方向に屈曲した予想外の構造を見出した。類似の様相を示すSH1–SH2架橋ミオシンの立体構造を決め、それを含めてクロスブリッジ・サイクルを改訂した。その結果、観察された全ての構造と既存の実験事実を容易に説明可能となった。

Structure of the crucial intermediate of skeletal muscle myosin and its role in revised actomyosin cross-bridge cycle

Skeletal myosin-S1 consists of a catalytic-domain and a lever-arm. Since the crystal structure of ADP/Vi-bound-S1 exhibits a strong intramolecular flexure between two, inter-conversion between bent and extended forms is accepted as the molecular mechanism of muscle-contraction. We observed in vitro actin-sliding myosin by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy and found the existence of a novel oppositely-bent configuration, similar to SH1–SH2-cross-linked myosin; an analogue of the transient intermediate of the cross-bridge-cycle. The scheme of cross-bridge-cycle was revised including this novel structure. The novel conformer keeps actin-binding until it forms a primed configuration. All the images and phenomena are adequately explained.

BIOPHYSICS, Vol.10, pp. 89-97

URL:https://www.jstage.jst.go.jp/article/biophysics/10/0/10_89/_article